霍夫迈斯特效应（Hofmeister effect），也称为离子特异性效应（ion-specific effect），是指盐类物质在水溶液中对蛋白质溶解度、稳定性、聚集状态以及其他物理化学性质的影响。这个效应是由德国化学家Franz Hofmeister在1888年首次描述的，他发现不同的盐对蛋白质的溶解度有不同的影响，有的盐可以增加蛋白质的溶解度（盐溶，salting-in），而有的盐则会导致蛋白质从溶液中沉淀出来（盐析，salting-out）。
霍夫迈斯特效应不仅对蛋白质有影响，还广泛适用于其他类型的生物大分子，如多肽、DNA等，以及一些合成高分子。根据效应的顺序，阴离子可以被排列成一个所谓的“霍夫迈斯特序列”，这个序列显示了不同阴离子对蛋白质溶解度影响的强弱。序列通常如下所示（从左到右，使蛋白质变性的能力逐渐增加）：
\[ SO_4^{2-} > Cl^- > NO_3^- > Br^- > I^- > ClO_4^- > SCN^- \]
这个序列说明，硫酸根离子对蛋白质的稳定作用最强，而硫氰酸根离子则具有很强的变性作用。值得注意的是，霍夫迈斯特效应也存在阳离子序列，但通常阴离子的影响更为显著。
霍夫迈斯特效应背后的机制尚未完全阐明，但普遍认为与离子的电荷密度、离子与水分子的相互作用、以及离子对水结构的影响有关。此外，霍夫迈斯特效应在许多领域都有应用，比如在药物设计、蛋白质结晶、食品工业、洗涤剂配方等领域。
近年来，科学家们还发现了逆霍夫迈斯特效应（reverse Hofmeister effect），即在特定条件下，体系中理化性质的改变程度与传统的盐的排序相反。这一发现为理解霍夫迈斯特效应的复杂性提供了新的视角。
综上所述，霍夫迈斯特效应是一个多面且复杂的物理化学现象，对生物大分子的溶解度和稳定性有着重要影响，其深入理解和应用仍在持续研究之中。
